Científicos del CONICET, de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales de la UBA, y de otros centros de investigación describieron cambios conformacionales que le permiten a una proteína de las plantas desplegar una serie de respuestas para sobrevivir a la escasez de agua. Además, desarrollaron un sensor para medir los cambios estructurales de esa molécula.
(Agencia CyTA-Fundación Leloir)-. Un trabajo de investigadores argentinos aportará claves para el desarrollo futuro de cultivos productivos en suelos afectados por la sequía.
Estudios previos habían establecido que una proteína, llamada ASR1, tiene principalmente dos funciones importantes en la respuesta de las plantas frente a la sequía: estimular la expresión de genes de respuesta ante la falta de agua, por ejemplo, proteínas transportadoras de agua (conocidas como acuaporinas) y enzimas de remodelación de la pared celular; y por otro lado, actuar como “chaperona” o “supervisora” directa de otras proteínas para protegerlas de la pérdida de estructura o desplegado que ocurre cuando las células pierden agua.
Ahora investigadores del CONICET y de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales (FCEN) de la UBA aislaron la proteína ASR1 de plantas de tomate y la estudiaron in-vitro y dentro de bacterias. No solo describieron algunos cambios conformacionales de ASR1, sino que además desarrollaron un sensor para estudiar la dinámica de esa molécula. “En un futuro introduciremos el sensor directamente en plantas de tomate, tabaco o papa ya que las mismas se encuentran muy cercanas filogenéticamente (son todas de la familia de las solanáceas)”, explicó a la Agencia CyTA-Leloir, el director del estudio, el doctor Martiniano Ricardi, investigador del Departamento de Fisiología y Biología Molecular y Celular (FBMC) de la FCEN y del Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias (IFIBYNE), que depende del CONICET y de la UBA. Y agregó: “Nuestro trabajo abre camino para algunas aplicaciones biotecnológicas”.
Según el paradigma clásico, las proteínas tienen una estructura definida que determina su función. “Sin embargo, desde hace ya más de una década esta noción está cambiando. Las proteínas desordenadas o nativamente desplegadas, como ASR1, carecen de una estructura estable y sin embargo cumplen múltiples y muy importantes funciones. Pueden tener diferentes estructuras y funciones según las condiciones”, afirmó Ricardi.
Tal como revela la revista “PLoS ONE”, los estudios in-vitro y en bacterias realizados por los autores del estudio permitieron comprobar que ASR1 depende del zinc para adquirir la estructura de alfa hélice, una conformación esencial para activar un conjunto de genes asociados a la respuesta al estrés hídrico. En cambio, la función de “chaperona” no requiere del mineral ni de adoptar esa forma.
Los autores del estudio también diseñaron un sensor, basado en un principio físico llamado FRET, que posibilita detectar la estructuración o plegado de ASR1 in vivo. “Mediante una medición relativamente sencilla, podríamos estimar el nivel de estrés hídrico de las plantas”, destacó Ricardi.
El estudio argentino es uno de los pocos que intenta seguir el plegado de una proteína in vivo. La caracterización biofísica y estructural de la proteína estuvo a cargo de los laboratorios de los doctores Diana Wetzler (primera autora del estudio), del Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales (IQUIBICEN, CONICET-UBA), Norberto Iusem, del FBMC y del IFIBYNE, y Julio Caramelo, investigador del CONICET en la Fundación Instituto Leloir (FIL). “Esta información abre la posibilidad de mejorar la respuesta de los cultivos a condiciones de estrés través del control de la producción de esta proteína”, afirmaron los científicos.
Del estudio también participaron Hernan Bucci, del IQUIBICEN, CONICET-UBA; Federico Fuchs Wightman (también primer autor), del IFIBYNE; y Jimena Rinaldi, del CONICET y de la FIL.
Los doctores Norberto Iusem (izq.), Martiniano Ricardi, Diana Wetzler y Julio Caramelo.
